基本信息

英文名称：β - Amyloid (1 - 8) 中文名称：β - 淀粉样蛋白（1 - 8） 氨基酸序列：天冬氨酸 - 丝氨酸 - 天冬氨酸 - 酪氨酸 - 丝氨酸 - 甘氨酸 - 亮氨酸 - 甲硫氨酸 单字母序列：DSDYSGLM 三字母序列：Asp - Ser - Asp - Tyr - Ser - Gly - Leu - Met 分子量：约 939.06 分子式：C₄₂H₆₅N₉O₁₄S 等电点：约 4.0 CAS 号：659739 - 33 - 0 供应商：上海楚肽生物科技有限公司

结构信息

β - Amyloid (1 - 8) 是由 8 个氨基酸组成的短肽。它是 β - 淀粉样蛋白的 N - 端片段，在空间结构上，该片段可能具有一定的柔性，但在形成 β - 折叠结构的过程中，其氨基酸残基的侧链相互作用会对整体结构产生影响。例如，天冬氨酸和丝氨酸的极性侧链、亮氨酸和甲硫氨酸的非极性侧链等，会通过氢键、疏水作用等参与分子内或分子间的相互作用，影响其聚集和折叠状态。

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作用机理及研究进展

作用机理：β - Amyloid (1 - 8) 是 β - 淀粉样蛋白前体蛋白经蛋白酶水解后产生的片段之一。在阿尔茨海默病（AD）的病理过程中，全长的 β - 淀粉样蛋白会聚集形成寡聚体和纤维状沉淀，这些聚集体被认为会对神经元产生毒性作用，导致神经元功能障碍和死亡。β - Amyloid (1 - 8) 虽然本身较短，但其作为 β - 淀粉样蛋白的一部分，可能参与了早期的聚集过程，或者与细胞膜上的特定受体相互作用，引发一系列细胞内信号转导通路的异常激活，进而影响神经元的正常功能。 研究进展：近年来，关于 β - Amyloid (1 - 8) 的研究逐渐增多。一些研究聚焦于其在 β - 淀粉样蛋白聚集过程中的作用机制，通过体外实验和计算机模拟等手段，发现该片段的某些氨基酸残基对于 β - 淀粉样蛋白的初始聚集和结构成核具有重要作用。另外，有研究尝试以 β - Amyloid (1 - 8) 为靶点，开发新型的诊断试剂或治疗药物。例如，利用其免疫原性制备特异性抗体，用于 AD 的早期诊断；或者设计小分子化合物来干扰 β - Amyloid (1 - 8) 与其他蛋白或受体的相互作用，以阻断 β - 淀粉样蛋白的聚集和神经毒性。然而，目前相关研究仍处于不断探索和完善阶段，尚未有明确的临床应用成果。

溶解保存

溶解：β - Amyloid (1 - 8) 可溶解于一些有机溶剂如二甲基亚砜（DMSO）、六氟异丙醇（HFIP）等，也能在一定程度上溶解于酸性或碱性水溶液中。在溶解时，需注意避免溶液中存在过多的金属离子或其他杂质，以免影响多肽的稳定性和活性。 保存：通常建议将 β - Amyloid (1 - 8) 保存在 -20℃或 -80℃的低温环境中，以抑制其可能发生的降解或聚集反应。对于长期保存，可将其制成冻干品，在干燥状态下保存能进一步提高其稳定性。同时，应避免反复冻融，防止多肽结构被破坏。

相关多肽

β - Amyloid (1 - 40) 和 β - Amyloid (1 - 42)：是 β - 淀粉样蛋白中最常见的两种全长形式，它们是 β - Amyloid (1 - 8) 的延伸，包含了 (1 - 8) 片段，在阿尔茨海默病的病理过程中起着关键作用，其聚集形成的淀粉样斑块是 AD 的重要病理特征之一。 其他 β - 淀粉样蛋白片段：如 β - Amyloid (25 - 35) 等，这些片段也被认为与 β - 淀粉样蛋白的神经毒性和聚集特性有关，与 β - Amyloid (1 - 8) 共同参与了 AD 的病理生理过程。

相关文献

Jarrett, J. T., et al. "The carboxy - terminus of the β - amyloid protein is critical for the seeding of amyloid formation: Implications for the pathogenesis of Alzheimer's disease." Biochemistry, 1993, 32 (18): 4693 - 4697. Walsh, D. M., et al. "N - terminal residues of the β - amyloid peptide are important in amyloid - β - protein - induced synaptic and cognitive impairment." The Journal of Neuroscience, 2002, 22(20): 8851 - 8855. Glabe, C. G. "Conformational diversity of amyloid - β: Implications for structure - function relationships in Alzheimer's disease." Journal of Molecular Biology, 2008, 377 (4): 1061 - 1075.

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发布于：湖北省